بررسی تغییر ساختار پروتئین آلبومین سرم انسانی دراثر باقی ماندن سم دیازینون روی مواد غذایی
نویسندگان
چکیده
زمینه و هدف: آلبومین سرم انسانی (hsa) یک پروتئین محلول در خون است که می تواند به مولکول های کوچک (نظیر سم ها و داروها) متصل شده و آن ها را به جریان گردش خون منتقل کند. مواد و روش ها: طیف سنجی فرابنفش – مرئی برای مشخص کردن ویژگی های پیوند آلبومین سرم انسانی با دیازینون (سم ارگانوفسفره) و روش طیف سنجی تبدیل فوریه مادون قرمز (ft-ir) برای بررسی تغییرات ساختار دوم پروتئین در سطح مولکولی و تحت شرایط فیزیولوژی، در روز اول و سی و پنجم استفاده شدند. یافته ها: مقدار ثابت پیوندی اتصال ( m-1 104 367/3 kdiazinon-hsa = ) براساس داده های طیف سنجی فرابنفش - مرئی به دست آمد. در ft-ir ، کاهش ساختار &alpha-helix; برای روز اول از 97/53 درصد بود. به 88/51 درصد سایر ساختارها نظیر turns ، ß–sh eet ، ß–anti و r-coils به ترتیب از 49/8 درصد به 21/10 درصد، 94/13 درصد به 81/14 درصد، 2/8 درصد به 25/8 درصد و 4/15 درصد به 24/17 درصد افزایش یافتند. برای روز سی و پنج، ساختارهای &alpha-helixes; ، turns ، ß-sheet ، &beta-; anti و r-coils به ترتیب از 7/56 درصد به 11/47 درصد، 3/25 درصد به 75/29 درصد، 93/6 درصد به 94/10 درصد، 2 درصد به 83/2 درصد و08/9 درصد به 86/10 درصد تغییرکردند . نتیجه گیری: از آن جایی که محتوای ساختار دوم پروتئین ارتباط نزدیکی با فعالیت بیولوژیکی آن دارد، بنابراین کاهش ساختار &alpha-helix; و افزایش &beta-sheet; در غلظت های بالای دیازینون به معنی کاهش فعالیت بیولوژیکی hsa است . نتایج ما بیان می کنند که دیازینون پیوند نسبتاً خوبی با hsa دارد و تغییرات قابل توجهی در ساختارهای متنوع دوم ایجاد می کند که احتمالأ سبب واسرشتگی پروتئین به خصوص نمونه های روز سی و پنج می شود.
منابع مشابه
بررسی اثر گلوکز بر ساختار آلبومین سرم انسانی
مقدمه: با توجه به نقش حیاتی آلبومین سرم انسانی در بدن انسان، مطالعه و بررسی این پروتئین دارای اهمیت است. یکی از ویژگی های شاخص این مولکول در برقراری اتصالات لیگاندی است که در این مطالعه، این ویژگی با بکارگیری سورفاکتانت سدیم دودسیل سولفات به عنوان لیگاند تحت شرایط دمایی نرمال و پاتولوژیک در غلظت های نرمال و دیابتی قند مورد بررسی قرار گرفته است. مواد و روش ها: در این مطالعه از روش طیف سنجی...
متن کاملمطالعه ساختار و پایداری آلبومین سرم انسانی در حضور DTAB
مقدمه: آلبومین سرم انسانی با ساختار منحصر به فرد خود به عنوان یک مولکول حامل در پلاسما، می تواند به طیف وسیعی از مواد اتصال یابد و در نتیجه نقش های متنوعی را ایفا کند. هر گونه تغییر غیر طبیعی در ساختار و عملکرد آلبومین، می تواند عواقب ناخوشایندی در پی داشته باشد. در این تحقیق اتصال لیگاندهایی چون دترجنت‌ها(DTAB) و قند‌ها(گلوکز) در دماهای 37 و 42 درجه سانتی گراد بر روی آلبومین بررسی شد. مواد...
متن کاملبررسی اثر گلوکز بر ساختار آلبومین سرم انسانی
مقدمه: با توجه به نقش حیاتی آلبومین سرم انسانی در بدن انسان، مطالعه و بررسی این پروتئین دارای اهمیت است. یکی از ویژگی های شاخص این مولکول در برقراری اتصالات لیگاندی است که در این مطالعه، این ویژگی با بکارگیری سورفاکتانت سدیم دودسیل سولفات به عنوان لیگاند تحت شرایط دمایی نرمال و پاتولوژیک در غلظت های نرمال و دیابتی قند مورد بررسی قرار گرفته است. مواد و روش ها: در این مطالعه از روش طیف سنجی فرابن...
متن کاملبررسی مقدار باقی مانده سم دیازینون در پرتقال تامپسون
سابقه و هدف: امروزه، تجمع سموم در غذا، آب، خاک و هوا از مهم ترین موضوعات در زمینه سلامت انسان و محیط زیست است. خصوصیت مهم، سمیت مزمن آفت کش هاست که می توانند در بدن تجمع پیدا کنند. تجمع سموم در بدن با تماس مستقیم از طریق در معرض سموم قرار گرفتن یا غیر مستقیم از طریق غذا، تنفس یا جذب از راه پوست اتفاق می افتد. هدف این مطالعه، بررسی میزان باقیمانده سم دیازینون در محصولات پرتقال تولیدی باغ های مرک...
متن کاملمطالعه ساختار و پایداری آلبومین سرم انسانی در حضور dtab
مقدمه: آلبومین سرم انسانی با ساختار منحصر به فرد خود به عنوان یک مولکول حامل در پلاسما، می تواند به طیف وسیعی از مواد اتصال یابد و در نتیجه نقش های متنوعی را ایفا کند. هر گونه تغییر غیر طبیعی در ساختار و عملکرد آلبومین، می تواند عواقب ناخوشایندی در پی داشته باشد. در این تحقیق اتصال لیگاندهایی چون دترجنت ها(dtab) و قند ها(گلوکز) در دماهای 37 و 42 درجه سانتی گراد بر روی آلبومین بررسی شد. مواد و ر...
متن کاملمنابع من
با ذخیره ی این منبع در منابع من، دسترسی به آن را برای استفاده های بعدی آسان تر کنید
عنوان ژورنال:
مجله دانشگاه علوم پزشکی اراکجلد ۱۸، شماره ۷، صفحات ۹۲-۱۰۱
کلمات کلیدی
میزبانی شده توسط پلتفرم ابری doprax.com
copyright © 2015-2023